Caracterização Físico-química da Isoforma Gama-tripsina Bovina
Nome: CAROLINE DUTRA LACERDA
Tipo: Dissertação de mestrado acadêmico
Data de publicação: 26/06/2014
Orientador:
Nome |
Papel |
|---|---|
| ALEXANDRE MARTINS COSTA SANTOS | Orientador |
Banca:
| Nome |
Papel |
|---|---|
| ALEXANDRE MARTINS COSTA SANTOS | Orientador |
| JOSELITO NARDY RIBEIRO | Examinador Externo |
| MARCOS AURELIO DE SANTANA | Examinador Externo |
| RITA GOMES WANDERLEY PIRES | Examinador Interno |
Resumo: Uma nova isoforma tripsina bovina foi purificada a partir de amostras comerciais por cromatografia de troca iônica por Sephadex SP C50®. A nova isoforma contém, além da perda do hexapeptídeo N-terminal (como encontrado na molécula progenitora β-tripsina) uma clivagem intra-cadeia entre o Lys-155 e Ser-156. A nova enzima denominada -tripsina mostrou propriedades similares com a isoforma α-tripsina que contém o mesmo número de cadeia polipeptídica (duas cadeias), massa molecular (23312 Da), estrutura secundária, volume hidrodinâmico e outros. Apesar das semelhanças estruturais e enzimáticas dessas duas isoformas, -tripsina tem uma taxa de formação inferior a partir da β-tripsina, carga superficial inferior, mas a -tripsina tem estabilidade térmica mais elevada do que a α-tripsina. Devido à facilidade de purificação das isoformas a partir de tripsina bovina de fonte comercial, e as propriedades descritas acima, esta enzima tornar-se uma alternativa interessante para a indústria de alimentos e de detergente, bem como para pesquisa de biocatalisadores.
